معلومة

الفرق بين صفائح بيتا والبنية الرباعية للبروتينات


يقول كتابي في الكيمياء الحيوية أن الصفائح المطوية بيتا هي شكل من أشكال البنية الثانوية للبروتينات ، و يتكون بين سلسلتين أو أكثر من سلاسل عديد الببتيد.

أتساءل لماذا لا تنتمي الجملة المكتوبة بالخط العريض إلى هيكل رباعي في حين أن؟!


الهيكل الرباعي يقع بين بروتين منفصل السلاسل أو البروتينات نفسها. أوراق بيتا هي شكل من أشكال البنية الثانوية التي تقع داخل نطاق عديد ببتيد واحد.

بالتأكيد ، ستكون بعض الهياكل في المجمعات الرباعية بين "سلسلتين أو أكثر من سلاسل الببتيد" ، ولكن سيكون من الضروري اشتراط أن هذه ليست جزءًا من نفس سلسلة البولي ببتيد.


البروتينات



داخل الكائنات الحية البروتينات تنفيذ عدد من الوظائف المختلفة. يتكون هيكل البروتين من أحماض أمينية، الهيكل العام الذي هو:

يمكن العثور على الفرق بين الأحماض الأمينية في R- المجموعة.

يمكن أن تتكون البروتينات من مجموعات مختلفة من 20 حمض أميني. عندما ينضم اثنان من الأحماض الأمينية ، فإنها تطلق و مجموعات -OH في عملية تسمى تركيز. أ السندات الببتيد ثم يتشكل بين النيتروجين وكربون ألفا.

هناك أربعة تراكيب للبروتين:

  • ال الهيكل الأساسي هو تسلسل الأحماض الأمينية التي ترتبط ببعضها البعض روابط الببتيد التساهمية. هذا التسلسل هو الذي يحدد الشكل الذي سيتخذه البروتين.
  • ال الهيكل الثانوي بالعودة الى روابط هيدروجينية بين الأحماض الأمينية. هناك نوعان من الهياكل الثانوية: حلزون ألفا و أوراق بيتا. تردد أي منهما يعتمد على الهيكل الأساسي.
  • ال الهيكل الثالث هو كيف ال بولي ببتيدات تحريف وطي لجعل البروتين & # 8217s شكل كروي. تتكون البولي ببتيدات من أحماض أمينية مرتبطة ببعضها البعض السندات الببتيد.
  • ال هيكل رباعي هي كيفية ربط سلاسل البولي ببتيد (أو الهياكل الثالثة). هذا الهيكل موجود فقط عندما يتكون البروتين من سلسلتين أو أكثر من سلاسل عديد الببتيد. على سبيل المثال ، يتكون الكولاجين من ثلاث سلاسل متعددة الببتيد بينما يتكون الهيموجلوبين من أربعة.

يمكن أن يكون البروتين النهائي إما كروي أو ليفي. يتكون البروتين الكروي من سلاسل مطوية وهو قابل للذوبان. يتكون البروتين الليفي من سلاسل طويلة ملتوية وغير قابلة للذوبان.


الأحماض الأمينية لها مجموعات R مختلفة. ستكون بعض مجموعات R هذه محبة للماء ، مما يجعل الحمض الأميني قطبيًا ، بينما سيكون البعض الآخر كارهًا للماء ، مما يجعل الأحماض الأمينية غير قطبية. يؤثر توزيع الأحماض الأمينية القطبية وغير القطبية في البروتين على وظيفة وموقع البروتين داخل الجسم. توجد الأحماض الأمينية غير القطبية في وسط البروتينات القابلة للذوبان في الماء بينما توجد الأحماض الأمينية القطبية على السطح.

أمثلة على كيفية تأثير توزيع الأحماض الأمينية غير القطبية والقطبية على وظيفة البروتين وموقعه:

التحكم في موضع البروتينات في الأغشية: تؤدي الأحماض الأمينية غير القطبية إلى تضمين البروتينات في الأغشية بينما تتسبب الأحماض الأمينية القطبية في بروز أجزاء من البروتينات من الغشاء.

خلق قنوات ماء من خلال الأغشية: توجد الأحماض الأمينية القطبية داخل البروتينات الغشائية وتخلق قناة يمكن من خلالها للجزيئات المحبة للماء أن تمر من خلالها.

خصوصية الموقع النشط في الإنزيمات: إذا كانت الأحماض الأمينية في الموقع النشط للإنزيم غير قطبية ، فإنها تجعل هذا الموقع النشط خاصًا بمادة غير قطبية. من ناحية أخرى ، إذا كان الموقع النشط مكونًا من أحماض أمينية قطبية ، فإن الموقع النشط يكون خاصًا بمادة قطبية.


ما هو التركيب الثانوي للبروتين

التركيب الثانوي للبروتين هو إما α-helix أو-sheet يتكون من هيكله الأساسي. يعتمد كليا على تكوين روابط هيدروجينية بين المكونات الهيكلية للأحماض الأمينية. يشتمل كل من α-helix و-sheet على أنماط منتظمة متكررة في العمود الفقري.

Α- الحلزون

يشكل لف العمود الفقري متعدد الببتيد حول محور وهمي في اتجاه عقارب الساعة اللولب ألفا. يحدث من خلال تكوين روابط هيدروجينية بين ذرة الأكسجين في مجموعة الكربونيل (C = O) للحمض الأميني وذرة الهيدروجين في المجموعة الأمينية (NH) للحمض الأميني الرابع من سلسلة البولي ببتيد.

الشكل 2: Alpha-Helix و Beta-Sheet

Β ورقة

في الورقة ، تشير مجموعة R لكل حمض أميني بدلاً من ذلك إلى أعلى وأسفل العمود الفقري. يحدث تكوين الرابطة الهيدروجينية بين الخيوط المتجاورة هنا ، والتي تقع جنبًا إلى جنب. هذا يعني أن ذرة الأكسجين لمجموعة الكاربونيل في خيط واحد تشكل رابطة هيدروجينية مع ذرة الهيدروجين في المجموعة الأمينية في الخيط الثاني. يمكن أن يكون ترتيب الخيوط إما متوازيًا أو غير متوازي. الخيوط المضادة للتوازي أكثر استقرارًا.


H + + HbO2 ← → H + Hb + O2

ما هي أجزاء الأحماض الأمينية في الهيموجلوبين التي من المحتمل أن تتوسط الاختلافات في مناطق الهيموجلوبين الملزمة وغير الملزمة؟

السلاسل الجانبية هي النقطة الرئيسية للتنوع في الأحماض الأمينية. عندما تساهم الأحماض الأمينية في الوظائف التفاضلية للبروتينات ، فإن السلاسل الجانبية هي التي تتوسط في كيفية تصرف الأحماض الأمينية في بيئات معينة. جميع الإجابات الأخرى عبارة عن مكونات ثابتة للأحماض الأمينية والبروتينات ، ولن تتغير بغض النظر عن موضعها في البروتين. على هذا النحو ، لن يكونوا قادرين على تفسير الاختلافات الإقليمية.

مثال السؤال رقم 1: بنية البروتين

الكريبتوسبوريديوم هو جنس من الطفيليات المعدية المعوية التي تصيب الظهارة المعوية للثدييات. تنتقل طفيليات خفية الأبواغ في الماء وهي طفيلي من نوع Apicomplexan. تتضمن هذه الشعبة أيضًا بلازموديوم ، بابيزيا ، و التوكسوبلازما.

Apicomplexans فريدة من نوعها بسبب Apicoplast ، وهي عضية قمية تساعد على اختراق ظهارة الثدييات. في حالة الكريبتوسبوريديوم ، هناك تفاعل بين البروتينات السطحية للنسيج الظهاري للثدييات وبروتينات الجزء القمي من المرحلة المعدية خفية الأبواغ ، أو بيض. يقوم عالم بإجراء تجربة لاختبار الفرضية القائلة بأن البويضة تفرز مركب ببتيد يعمل على تحييد خلايا الدفاع المعوية. هذه الخلايا الدفاعية مقيمة في ظهارة الأمعاء ، وتدافع عن الأنسجة عن طريق بلعمة البويضات.

قامت بإعداد التجربة التالية:

نظرًا للاعتقاد بأن المركب المعادل يفرزه البويضة ، قام العالم بجمع البويضات على وسط النمو. نمت البويضات بين الخلايا الظهارية المعوية ، ثم تم جمع الوسائط. ثم تم إضافة الوسائط إلى لوحة أخرى حيث التوكسوبلازما كان ينمو مع الخلايا الظهارية المعوية. طبق ثان من التوكسوبلازما نمت بنفس النوع من الظهارة المعوية ، ولكن لم تتم إضافة وسائط بيضية المصدر.

بعد إجراء التجربة الموصوفة في المقطع ، حاول العالم تحديد الشكل العام ثلاثي الأبعاد لسم البروتين الذي تفرزه البويضات الكريبتوسبوريديوم. ما الذي يبحث عنه العالم؟

يتم تعريف الهيكل الثلاثي لسلسلة البولي ببتيد على أنه الشكل العام. يتم تحديده من خلال الهيكل الأساسي ، أو تسلسل الأحماض الأمينية ، والهياكل الثانوية في عديد الببتيد ، والتي تتكون عادة من مطابقة صفائح بيتا أو ألفا اللولب.

مثال السؤال رقم 1: بنية البروتين

في عام 2013 ، ربط العلماء استجابة خلوية تسمى استجابة البروتين غير المطوية (UPR) بسلسلة من الأمراض العصبية التنكسية ، بما في ذلك المشكلات الصحية الرئيسية مثل مرض باركنسون ومرض الزهايمر. وفقًا لعملهم ، فإن استجابة البروتين غير المطوية هي انخفاض في الترجمة نتيجة لسلسلة من الإنزيمات التي تعدل عامل بدء الترجمة ، eIF2 ، على النحو التالي:

في التسلسل أعلاه ، يرتبط مستشعر البروتين المكشوف بالبروتين غير المطوي ، مثل الأميلويد بيتا الممرض الموجود في أدمغة مرضى الزهايمر. يقوم هذا المستشعر بعد ذلك بفوسفوريلات PERK ، أو بروتين كيناز RNA الذي يشبه الشبكة الإندوبلازمية كيناز. يؤدي هذا إلى تأثيرات المصب على eIF2 ، مما يؤدي إلى تثبيط الترجمة. يُعتقد أن أعراض مرض التنكس العصبي قد تكون نتيجة لهذه الترجمة المخفضة.

أي مما يلي يمثل القوة الأقل أهمية التي تعزز طي البروتين؟

تفاعلات فان دير فال

تلتصق الرابطة المعدنية بنموذج "نوى بحر من الإلكترونات" الذي يشرح قابلية المعادن للتطويع والتوصيل والليونة. على الرغم من أن بعض البروتينات (مثل الهيموغلوبين) تعتمد على مركب معدني ، فإن التفاعلات المعدنية لا تملي غالبية تفاعلات طي البروتين.

البروتينات لها عمود فقري غير معدني ، وهي تعتمد بشكل أكبر على قوى ثنائي القطب ، والهيدروجين ، والتساهمية ، وقوى فان دير فال لإملاء شكلها.

مثال السؤال رقم 22: البروتينات

في الحملة الصليبية لخلق لقاح ل شلل الأطفالابتكر جوناس سالك وألبرت سابين لقاحين منفصلين أثبتا نجاحهما في منع ظهور شلل الأطفال.

يحتوي لقاح Salk ، الذي يُعطى عن طريق الحقن القياسي ، على جزيئات فيروسية معطلة بواسطة مذيب عضوي. تتمتع هذه الطريقة بميزة تعطيل كل من سلالات شلل الأطفال الثلاثة دون تحيز.

لقاح ألبرت سابين ، الذي يُعطى عن طريق التلقيح الفموي عن طريق الماء المحلى بالسكر ، يحتوي على جزيئات فيروسية حية تم إضعافها وراثيًا. بهذه الطريقة ، اكتسبت كل من سلالات شلل الأطفال الثلاثة طفرات منفصلة جعلتها غير قادرة على إصابة الخلايا البشرية المضيفة. تحتوي السلالة 2 على وجه الخصوص على تعدد أشكال واحد للنيوكليوتيدات في موقع دخول الريبوسوم الداخلي (IRES) الذي منع تكاثر الفيروس بنجاح.

المذيب العضوي المستخدم لتعطيل فيروس شلل الأطفال في لقاح سالك يغير بشكل كبير القفيصة الفيروسية. لأغراض هذا السؤال ، دعنا نفترض أن بروتينات الكابسيد مرتبطة ببعضها البعض بواسطة روابط ثنائية كبريتيد متعددة. بالنظر إلى هذه المعلومات ، أي من المذيبات المذكورة أدناه سيكون أكثر فعالية في تعطيل قفيصة فيروس شلل الأطفال؟

الجواب هو 2-مركابتوإيثانول لأنه يحتوي على مجموعات اختزال قوية قادرة على تقليل روابط ثنائي الكبريتيد.

لا يحتوي ثنائي ميثيل سلفوكسيد (DMSO) والميثانول والإيثانول على مجموعات مختزلة قادرة على كسر روابط ثنائي الكبريتيد ، إن وجدت.

مثال السؤال رقم 31: البروتينات

يمكن أن تحتوي البروتينات على أربعة مستويات كحد أقصى من التركيب: الابتدائي والثانوي والثالث والرباعي. على الرغم من أن البروتينات يمكن أن تنثني تلقائيًا لتشكل وظيفيًا ، إلا أن هناك مجموعة متنوعة من عوامل تغيير الطبيعة التي يمكن استخدامها لتعطيل استراتيجيات طي البروتينات. Mercaptoethanol هو مثال على عامل تغيير طبيعة البروتين ، وتتمثل آليته في تفكيك البروتينات في تعطيل روابط ثاني كبريتيد الموجودة في البروتين. عندما يتم إدخال اليوريا إلى البروتين ، تتعطل روابط الهيدروجين التي تمسك البروتين معًا. يمكن أيضًا اعتبار الحرارة عامل تغيير طبيعة ، والذي لديه القدرة على تعطيل جميع التفاعلات بين الجزيئات في البروتين.

أي من مستويات التركيب التالية في البروتين لن يتأثر بإدخال مركابتوإيثانول؟

ستتأثر جميع المستويات المحددة

عند مناقشة التركيب الثانوي للبروتين ، يمكنك أن تفترض أن القوى الوحيدة ذات الصلة هي الروابط الهيدروجينية بين الأكسجين الكربوني لحمض أميني واحد ، والهيدروجين في المجموعة الأمينية الأخرى. نظرًا لأن روابط الهيدروجين هي التفاعل الوحيد بين الجزيئات المتضمن في البنية الثانوية ، فلن يؤثر المركابتويثانول على الهيكل الثانوي.

تعتبر روابط ثاني كبريتيد بشكل عام جزءًا لا يتجزأ من تحديد البنية الثلاثية للبروتين ، وبالتالي ، فإن المركابتويثانول سيؤثر على البنية الثلاثية (والهيكل الرباعي اللاحق) للبروتين.

مثال السؤال رقم 8: بنية البروتين

يمكن أن تحتوي البروتينات على أربعة مستويات كحد أقصى من التركيب: الابتدائي والثانوي والثالث والرباعي. على الرغم من أن البروتينات يمكن أن تنثني تلقائيًا لتشكل وظيفيًا ، إلا أن هناك مجموعة متنوعة من عوامل تغيير الطبيعة التي يمكن استخدامها لتعطيل استراتيجيات طي البروتينات. Mercaptoethanol هو مثال على عامل تغيير طبيعة البروتين ، وتتمثل آليته في تفكيك البروتينات في تعطيل روابط ثاني كبريتيد الموجودة في البروتين. عندما يتم إدخال اليوريا إلى البروتين ، تتعطل روابط الهيدروجين التي تمسك البروتين معًا. يمكن أيضًا اعتبار الحرارة عامل تغيير طبيعة ، والذي لديه القدرة على تعطيل جميع التفاعلات بين الجزيئات في البروتين.

أي من مستويات التركيب التالية لن يتأثر باليوريا؟

ستتأثر جميع المستويات المعطاة

ستتأثر جميع المستويات المعطاة

تُستخدم اليوريا لتفسد طبيعة البروتينات عن طريق مقاطعة الروابط الهيدروجينية. تم العثور على الروابط الهيدروجينية في جميع المستويات خارج الهيكل الأساسي ، لذلك ستتأثر جميع المستويات المذكورة أعلاه بإدخال اليوريا.

الروابط الهيدروجينية مهمة بشكل خاص لتحديد البنية الثانوية ، حيث أن هذه القوى هي التي تخلق حلزونات ألفا وصفائح مطوية بيتا. بدون بنية ثانوية مناسبة ، سيتعطل التطور العالي والرباعي أيضًا.

مثال السؤال رقم 31: البروتينات

أي من الخيارات التالية يقرن بشكل صحيح مستوى بنية البروتين بمثال لهذا المستوى من الهيكل؟

يتكون الهيكل الثالث من روابط ثاني كبريتيد

يتكون الهيكل الرباعي من الأحماض الأمينية التي تربطها روابط الببتيد

يتكون الهيكل الأساسي من حلزونات ألفا

يتكون الهيكل الثالث من صفائح مطوية بيتا

يتكون الهيكل الثالث من روابط ثاني كبريتيد

هناك أربعة مستويات متميزة من بنية البروتين: الابتدائي والثانوي والثالث والرباعي. يشير الهيكل الأساسي إلى التسلسل الفعلي للأحماض الأمينية ، مثل Ala-Met-Gly-Trp ، والتي يتم تجميعها معًا بواسطة روابط الببتيد. الهيكل الثانوي ، الذي يتضمن حلزونات ألفا وصفائح مطوية بيتا ، هو الشكل المحلي ثلاثي الأبعاد الناتج عن الترابط الهيدروجيني. البنية الثلاثية هي الشكل العام للوحدة الفرعية للبروتين ، الناتجة عن تفاعلات أكثر بعدًا. روابط ثاني كبريتيد (الروابط بين ذرات الكبريت لاثنين من الأحماض الأمينية السيستين) هي مثال على البنية الثلاثية. أخيرًا ، تتضمن البنية الرباعية تفاعلات بين وحدات الببتيد الفرعية لمركب بروتيني أكبر.

مثال السؤال رقم 1: بنية البروتين

ما هو مستوى بنية البروتين التي يتم تثبيتها بشكل أساسي عن طريق الرابطة الهيدروجينية؟

لا تساهم الروابط الهيدروجينية بشكل كبير في بنية البروتين

يتم ملاحظة البنية الثانوية عندما يتوافق التسلسل الأساسي للأحماض الأمينية مع أي من حلزونات ألفا و / أو صفائح مطوية بيتا. يتم تثبيت هذه المطابقات لسلسلة البولي ببتيد عن طريق الرابطة الهيدروجينية وحدها.

يتم تحديد الهيكل الأساسي بواسطة روابط الببتيد. يتم تحديد البنية الثلاثية عن طريق روابط ثاني كبريتيد والتفاعلات الكارهة للماء. يتم تحديد الهيكل الرباعي من خلال التفاعلات بين الوحدات الفرعية المتعددة.

جميع موارد الأحياء MCAT

الإبلاغ عن مشكلة مع هذا السؤال

إذا وجدت مشكلة تتعلق بهذا السؤال ، فيرجى إخبارنا بذلك. بمساعدة المجتمع يمكننا الاستمرار في تحسين مواردنا التعليمية.


وشملت الدروس المتحركة

/> البروتينات هي كل شيء | يفحص هذا الدرس التنوع الواسع في بنية البروتين ويسلط الضوء على انتشار البروتينات داخل الخلايا. /> الهيكل الأساسي والثانوي | ألفا هيليسيز | يتم تقديم حلزون ألفا وتناقش هيكله بالتفصيل. /> الهيكل الأساسي والثانوي | أوراق بيتا | يتم تقديم ورقة بيتا ومناقشة هيكلها بالتفصيل. /> الهيكل الثلاثي والرباعي | الجزء الأول | تمت مناقشة الهيكل العالي والرباعي. /> الهيكل الثلاثي والرباعي | الجزء 2 | تمت مناقشة الهيكل العالي والرباعي.

طي البروتين وهيكله

لفهم كيفية حصول البروتين على شكله النهائي أو تشكيله ، نحتاج إلى فهم المستويات الأربعة لبنية البروتين: الأولية والثانوية والثالثية والرباعية. للحصول على فيديو تعريف قصير (4 دقائق) حول بنية البروتين ، انقر هنا.

الهيكل الأساسي

التسلسل الفريد للأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد هو الهيكل الأساسي. يتم تثبيت التسلسل الخطي للأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد معًا بواسطة روابط الببتيد وينتج عنه العمود الفقري المنقوش N-C-N-C-C. تم ترميز البنية الأساسية في الحمض النووي ، وهي عملية ستتعلم عنها في وحدات النسخ والترجمة.

تم تصوير رابطة الببتيد بين اثنين من الأحماض الأمينية. يمثل الشكل الرباعي المظلل الطبيعة المستوية لهذه السند. نقصد بـ & quotplanar & quot أن كربون ألفا والنيتروجين والكربون والأكسجين المرتبطين برابطة الببتيد كلها تكمن في مستوى واحد (رابطة الببتيد مقاومة للالتواء). ومع ذلك ، يمكن أن يتطور كل حمض أميني بالنسبة للحمض الأميني التالي بين كربونات C alpha و C. الإسناد: مارك ت.فاكيوتي (عمل خاص)

يُصوَّر الهيكل الأساسي للبروتين هنا على شكل & quot ؛ حبات على سلسلة & quot مع الطرف N والنهاية C المسمى. سيبدأ الترتيب الذي تقرأ به سلسلة الببتيد هذه بالنهاية N مثل Glycine و Isoleucine وما إلى ذلك وتنتهي بالميثيونين.
المصدر: إيرين إيسلون (عمل خاص)

الهيكل الثانوي

يؤدي الطي المحلي لعديد الببتيد في بعض المناطق إلى ظهور الهيكل الثانوي من البروتين. الأشكال الأكثر شيوعًا التي تم إنشاؤها بواسطة الطي الثانوي هي - حلزوني و & بيتا-ورقة مطوي الهياكل. يتم تثبيت هذه الهياكل الثانوية معًا بواسطة روابط هيدروجينية تتشكل بين العمود الفقري للأحماض الأمينية على مقربة من بعضها البعض. بشكل أكثر تحديدًا ، يمكن لذرة الأكسجين في مجموعة الكربوكسيل من حمض أميني واحد أن تشكل رابطة هيدروجينية مع ذرة هيدروجين مرتبطة بالنيتروجين في المجموعة الأمينية لحمض أميني آخر. في حلزون ألفا ، يكون هذا الحمض الأميني الشريك دائمًا أربعة أحماض أمينية على طول السلسلة. تعمل الرابطة الهيدروجينية في حلزونات ألفا على استقرار تكوين أسطوانة صلبة من الأحماض الأمينية. في ورقة مطوية بيتا (كما هو موضح أدناه) ، قد يكون الشركاء المرتبطون بالهيدروجين بعيدين جدًا عن بعضهم البعض في الهيكل الأساسي للبروتين (أي ، الأحماض الأمينية 15 و 100 في السلسلة) ولكن الهيكل الثانوي يحمل هذه الأحماض الأمينية في القرب من بعضها البعض.

تمرين: لاحظ أنه في هيكل الورقة المطوية بيتا المرسومة أسفل إحدى السلاسل يتم رسمها في اتجاه N إلى C بينما يتم رسم الأخرى من C إلى N (توقف لمحاولة معرفة ما أعنيه بهذا ، وأي حبلا يتم رسمه بأي طريقة - هذه ممارسة رائعة). يمكن تشكيل الصفائح المطوية بيتا إما من خلال المحاذاة المتوازية أو الموازية لسلاسل الببتيد ، على الرغم من أن الهياكل السابقة أكثر استقرارًا.

اللوح الحلزوني & alpha-helix و & beta-pleat هي هياكل ثانوية من البروتينات التي تتشكل بسبب الترابط الهيدروجيني بين مجموعات الكاربونيل والأمينو في العمود الفقري للببتيد. على الرغم من أن التفاعلات المرسومة هي كلها بين ذرات العمود الفقري ، فإن تسلسلات معينة من الأحماض الأمينية لديها ميل لتعطيل & alpha-helix ، بينما يميل البعض الآخر إلى تعطيل الورقة المطوية بيتا.

الهيكل الثالث

الهيكل الفريد ثلاثي الأبعاد لعديد ببتيد هو الهيكل الثالث. يرجع هذا الهيكل جزئيًا إلى التفاعلات الكيميائية في العمل على سلسلة البولي ببتيد. في المقام الأول ، تخلق التفاعلات بين مجموعات R بنية معقدة ثلاثية الأبعاد من البروتين. يمكن لطبيعة مجموعات R الموجودة في الأحماض الأمينية المعنية أن تتعارض مع تكوين الروابط الهيدروجينية الموصوفة للهياكل الثانوية القياسية. على سبيل المثال ، يتم صد مجموعات R ذات الرسوم المتشابهة من قبل بعضها البعض وتلك التي تحمل رسومًا مختلفة تنجذب إلى بعضها البعض (الروابط الأيونية). عندما يحدث طي البروتين (في حجرة مائية) ، فإن مجموعات R الكارهة للماء من الأحماض الأمينية غير القطبية سوف تتجمع معًا في الجزء الداخلي من البروتين ، بينما تقع مجموعات R المحبة للماء في الخارج. تُعرف هذه الأنواع من التفاعلات بالتفاعلات الكارهة للماء. يمكن أن يشكل التفاعل بين السلاسل الجانبية للسيستين روابط ثاني كبريتيد في وجود الأكسجين ، وهذا هو فقط الرابطة التساهمية التي تثبت على وجه التحديد البنية الثلاثية. كما ستتذكر ، فإن الروابط التساهمية أقوى بحوالي 10 أضعاف من الروابط الهيدروجينية أو الأيونية في البيئة المائية. وبالتالي يمكن أن تجعل روابط disufide البنية الثلاثية للبروتين أكثر مقاومة لتأثيرات تغيير الطبيعة مثل الحرارة أو الملح.

يتم تحديد البنية الثلاثية للبروتينات من خلال مجموعة متنوعة من التفاعلات الكيميائية. وتشمل هذه التفاعلات الكارهة للماء ، والترابط الأيوني ، والروابط الهيدروجينية ، وروابط ثاني كبريتيد. تُظهر هذه الصورة تمثيلًا مسطحًا لبروتين مطوي في هيكل ثلاثي. بدون تسطيح ، سيكون هذا البروتين شكلًا كرويًا ثلاثي الأبعاد.

كل هذه التفاعلات ، الضعيفة والقوية ، تحدد الشكل النهائي ثلاثي الأبعاد للبروتين. عندما يفقد البروتين شكله ثلاثي الأبعاد ، فقد لا يكون فعالاً. ومع ذلك ، فإن بعض البروتينات الصغيرة ، مع روابط ثاني كبريتيد ثابتة ، يمكن إعادة طيها حتى بعد الغليان. هذا لأن روابط ثاني كبريتيد (التي تنشأ أثناء الطي الأولي للبروتين ، أثناء تركيبه) ، تقلل عدد الطرق الممكنة لـ & quotmisfold & quot.

هيكل رباعي

في الطبيعة ، تتكون بعض البروتينات من عدة بروتينات ، تُعرف أيضًا بالوحدات الفرعية ، ويشكل تفاعل هذه الوحدات الفرعية هيكل رباعي. تساعد التفاعلات الضعيفة بين الوحدات الفرعية على استقرار الهيكل العام. على سبيل المثال ، يتكون الهيموغلوبين من وحدتين فرعيتين ، مشفرة بواسطة جينات ألفا وبيتاجلوبين. يحمل مركب البروتين هذا أيضًا مجموعة الهيموجلوبين الاصطناعية. يمنح الهيكل متعدد الوحدات لمركب البروتين هذا خصائص تنظيمية لا يشاركها ابن عم الوحدة الفرعية ، الميوغلوبين.

يمكن ملاحظة المستويات الأربعة لبنية البروتين في هذه الرسوم التوضيحية.
المصدر: تعديل عمل المعهد القومي لبحوث الجينوم البشري

تمسخ وطي البروتين

بالنظر إلى أن دور البروتينات هو اتخاذ شكل معين من شأنه تسهيل عملية معينة ، فإن جميع مستويات بنية البروتين (الأولية حتى الرباعية) ضرورية لوظيفة البروتين. نحن نفهم كيف يتم إنشاء البنية الأولية (يتم ترميز المصفوفة الخطية للأحماض الأمينية في مجموعة خطية من القواعد في الحمض النووي - والباقي مسألة نسخ وترجمة). نعلم أيضًا كيف تتجمع الهياكل الثانوية ذاتيًا ، ويمكننا التنبؤ بهذه الهياكل بقدر معين من الثقة ، بناءً على التسلسل الأساسي للأحماض الأمينية. ومع ذلك ، فإن فهمنا لإنشاء الهيكل الثالث لا يزال قيد التنفيذ. فكر في هذا - يمكن للبروتين أن يلتف بين كل حمض أميني ويمكن أن يكون هناك مئات من الأحماض الأمينية في البروتين ، مما ينتج عنه عدد هائل من الأشكال الممكنة ، حتى مع مراعاة الصلابة النسبية لصفائح ألفا وبيتا. كان يُعتقد في الأصل أن البروتينات نفسها كانت مسؤولة عن عملية الطي التي يمكن أن تطوي ببساطة إلى أدنى بنية طاقة محتملة (على الرغم من أن العثور على هذه البنية عبر الطي العشوائي قد يستغرق وقتًا طويلاً للغاية (عدة مليارات من السنين) ، وقد يكون البروتين كذلك. & quottrapped & quot في هياكل شبه مستقرة ولكن غير صحيحة). ومع ذلك ، وجدنا منذ ذلك الحين أن العديد من البروتينات تتلقى المساعدة في عملية الطي من مساعدي البروتين المعروفين باسم المرافقون (أو المرافقات) التي ترتبط بالبروتين المستهدف أثناء عملية الترجمة والطي. إنها تعمل عن طريق منع التجميع العشوائي لسلاسل الأحماض الأمينية التي تشكل بنية البروتين الكاملة ، وبالتالي تحد من عدد الخيارات المتاحة للطي العشوائي. ينفصلون عن البروتين بمجرد طيه.

لكل بروتين تسلسله وشكله الفريدان المرتبطان ببعضهما البعض بواسطة التفاعلات الكيميائية. إذا تعرض البروتين لتغيرات في درجة الحرارة أو درجة الحموضة أو التعرض للمواد الكيميائية ، فقد يتغير هيكل البروتين ويفقد شكله دون أن يفقد تسلسله الأساسي. تُعرف هذه العملية باسم تمسخ. التمسخ هو بعض الأحيان قابل للانعكاس لأن الهيكل الأساسي للبولي ببتيد محفوظ في العملية - يتم فقد الهياكل ذات الترتيب الأعلى فقط. قد يكون بروتين قصير جدًا أو ، كما ذكرنا سابقًا ، بروتينًا مستقرًا بواسطة العديد من روابط ثاني كبريتيد التساهمية ، قادرًا على إعادة تشكيله بفعالية واستعادة وظيفته. ومع ذلك ، فإن التمسخ بشكل عام لا رجوع فيه ، مما يؤدي إلى فقدان دائم للوظيفة. أحد الأمثلة على تمسخ البروتين الذي لا رجعة فيه هو عندما يتم غليان البيضة. يتفكك بروتين الألبومين في بياض البيض السائل عندما يسخن ، حيث تتفكك الروابط الهيدروجينية والأيونية التي تعمل على استقرار هيكلها العالي. عند تبريدها ، تستأنف هذه التفاعلات ، ولكن بين شركاء مختلفين ، مما يؤدي إلى هياكل من الدرجة الثالثة مستقرة ولكن غير صحيحة. لا يتم تغيير طبيعة جميع البروتينات في درجات حرارة عالية ، على سبيل المثال ، البكتيريا التي تعيش في الينابيع الحارة لديها بروتينات تعمل في درجات حرارة قريبة من الغليان. المعدة أيضًا حمضية جدًا ، ودرجة حموضة منخفضة ، وتؤدي إلى تغيير طبيعة البروتينات كجزء من عملية الهضم ، ومع ذلك ، تحتفظ الإنزيمات الهضمية في المعدة بنشاطها في ظل هذه الظروف.

كيف يمكن لهذه البروتينات (في البكتيريا المتطرفة وفي المعدة) أن تثبت بنيتها عالية الترتيب؟


الفرق بين أوراق بيتا والبنية الرباعية للبروتينات - علم الأحياء

الأربعاء 28 سبتمبر 2016

بناء الهيكل الثالث من عناصر البنية الثانوية: الزخارف ، والبنية فوق الثانوية ، والمجالات. مخططات طوبولوجيا. طرق تحديد بنية البروتين. يتم الحفاظ على الهيكل أكثر من التسلسل. تصنيف الهياكل الثلاثية. الهيكل الرباعي والتماثل.

قراءة: VVP4e - الفصل 6 ، ص 127 - 141.

ملخص

انطلاقًا من البنية الثانوية & quotelements & quot ، يمكننا وصف كيفية ارتباط هذه العناصر ببروتين معين ، وترتيب & خيوط بيتا في هيكل ورقة & بيتا. وهذا ما يسمى بالبروتين طوبولوجيا، ويمكن تمثيلها عن طريق أ مخطط طوبولوجيا (انظر الشكل أدناه). يساعدنا مخطط الهيكل في معرفة كيف يمكن للبنية ثلاثية الأبعاد لسلسلة بولي ببتيد طويلة - أي. بروتين الهيكل الثالث - يمكن بناؤها من عناصر هيكلها الثانوي. يكشف التمثيل الطوبولوجي ، على الرغم من كونه مجرّدًا ، عن أنماط تتكرر بشكل شائع وتتكرر في جميع أنحاء علم الأحياء البنيوي. الاعتراف بـ الزخارف أو الهياكل فوق الثانوية كما يمكن رؤية "& quotcompounds & quot؛ من البنية الثانوية التي تسد الفجوة الهرمية بين بنية البروتين الثانوية والثالثية في هذا الضوء. بالنظر إلى عدة آلاف من هياكل البروتين التي تم الحصول عليها من خلال طرق علم البلورات بالأشعة السينية والرنين المغناطيسي النووي متعدد الأبعاد ، يبدو أن عددًا من المبادئ العامة للبنية الثلاثية للبروتين راسخة.

اليسار: مثال على مخطط طوبولوجي لسلسلة بولي ببتيد. تظهر أجزاء السلسلة التي تعتمد وتشكل بيتا على شكل أسهم صفراء ، وتظهر حلزونات ألفا على شكل أسطوانات حمراء. ترتبط عناصر البنية الثانوية هذه بواسطة حلقات زرقاء

مستوى آخر من التسلسل الهرمي لهيكل البروتين ، هيكل رباعي، يصف كيف ترتبط سلاسل البولي ببتيد ذات الهياكل الثلاثية المحددة جيدًا ببعضها البعض في أشكال محددة ، وغالبًا ما تكون متماثلة. يمكن أن يكون للبروتينات التي تتبنى الأشكال الهيكلية الرباعية مزايا وظيفية على البروتينات التي لها نفس النشاط الأساسي ولكن لا توجد روابط رباعية (بمعنى آخر. تلك الموجودة كجزيئات غير مرتبطة ، أو مونومرات).

الزخارف والبنية فوق الثانوية

يمكن أن تتحد الأشكال الصغيرة ، مثل وحدة & beta & alpha & beta التي تم تقديمها مسبقًا ، لتشكيل عناصر أكبر من الهيكل. يوضح الشكل الموجود على اليسار طريقتين يمكن من خلالهما لوحدات بيتا وألفا وبيتا أن تتحد لتشكل ورقة بيتا متوازية بأربعة خيوط. الزخارف والبنية فوق الثانوية والمجالات هي مصطلحات تستخدم لوصف المستويات الهيكلية التي تربط من الهياكل الثانوية البسيطة والمتكررة إلى الهياكل الثلاثية الأكثر تعقيدًا وفريدة من نوعها.

يوضح الشكل الموجود على اليمين (انقر على الشكل لإظهار نسخة كبيرة) طريقتين يمكن من خلالهما دمج وحدات & beta- & alpha- & beta لتشكيل ورقة متوازية وبيتا بأربعة خيوط. في الشكل ، يتم تمييز الأشكال & beta- & alpha- & beta 1 و 2 ، وتظهر الحلزونات المتصلة على شكل أسطوانات خضراء. يُظهر الجزء (أ) ورقة متوازية متسلسلة (ترتيب الخيوط هو 1-2-3-4 ، من اليسار إلى اليمين ، وتقع جميع الحلزونات على نفس وجه الورقة. في الجزء (ب) ، ترتيب الخيوط هي 4-3-1-2 ، واللوالب من الزخارف 1 و 2 تقع على وجوه متقابلة من الورقة. بالإضافة إلى ذلك ، في هذه الحالة ، يتشكل شق أو شق بين الزخارف (المشار إليها بالمثلث الأخضر) على الورقة C - الحافة الطرفية ، والتي غالبًا ما تكون موقع مواقع الربط للروابط أو الركائز ذات الجزيئات الصغيرة.

طرق تحديد بنية البروتين

يتم الحصول على الهياكل الثلاثية والرباعية تجريبياً بواسطة البلورات بالأشعة السينية ومتعدد الأبعاد الرنين المغناطيسي النووي (NMR) الرنين المغناطيسي النووي. ---> يوفر علم البلورات بالأشعة السينية عرضًا عالي الدقة لهياكل الجزيئات. كما هو مطبق على البروتينات ، فإنه عادةً ما يكشف عن مواقع جميع الذرات غير الهيدروجينية المتمركزة جيدًا في بنية ثلاثية إلى نطاق دقة يتراوح من 3 إلى 1 & Aring. يوفر الرنين المغناطيسي النووي طريقة لتحديد البنية التكميلية في عدد من النواحي لعلم البلورات. تنتج نوى الهيدروجين إشارات الرنين المغناطيسي النووي ، وتكشف عن مواقع ذرات الهيدروجين. يوفر الرنين المغناطيسي النووي صورة أكثر ديناميكية لهياكل البروتين ، والتي يتم الإبلاغ عنها في حالة الرنين المغناطيسي النووي بشكل عام كمجموعات من المطابقات وثيقة الصلة.

  • تنقية البروتين بكميات ملجم
  • نمو بلورات "جودة الحيود"
  • اجمع مجموعة كاملة من بيانات الحيود
  • بيانات العملية ("تقليل البيانات")
  • حل "مشكلة المرحلة"
  • بناء نموذج أولي ليناسب كثافة الإلكترون المرصودة
  • الصقل: تعظيم الاتفاق بين النموذج والبيانات
  • لا بلورلا هيكل (على سبيل المثال ، من الصعب جدًا بلورة بروتينات الغشاء بشكل عام)
  • لن تظهر في البيانات أجزاء من الجزيء غير الثابتة في التشكل
  • الهياكل البلورية هي صور ثابتة ، بينما البروتينات ديناميكية
  • تأثيرات "قوى التعبئة البلورية": هل الشبكة البلورية حالة غير فسيولوجية؟ (عادة لا تعتبر مشكلة)
  • ما هي دقة البيانات المستخدمة لتحديد الهيكل؟
  • ما مدى توافق النموذج مع البيانات ("عامل R")؟
  • جودة الكيمياء المجسمة للنموذج (على سبيل المثال ، هل توجد قيم متطرفة & phi و & psi وأطوال روابط أحمق وزوايا رابطة غير مواتية واتصالات سيئة؟
  • هل الهيكل مدعوم بأدلة كيميائية حيوية؟
  • الحد الأعلى للحجم (في VVP4e ، 100 كيلو دالتون)
  • هياكل الرنين المغناطيسي النووي ليست "عالية الدقة"
  • قد يكون من الصعب تمييز السمات "الديناميكية" عن عدم اليقين في البيانات
  • يجب أن يكون البروتين قابل للذوبان في التركيز العالي
  • ما مدى "حسن التصميم" هو الهيكل؟ (تحتوي أفضل هياكل NMR على 15-25 NOE لكل بقايا.)
  • ما مدى توافق النموذج مع البيانات؟ (على سبيل المثال ، هل يتنبأ النموذج بـ NOEs المرصودة؟)
  • جودة الكيمياء المجسمة للنموذج (على سبيل المثال ، هل توجد قيم متطرفة & phi و & psi وأطوال روابط أحمق وزوايا رابطة غير مواتية واتصالات سيئة؟
  • هل الهيكل مدعوم بأدلة كيميائية حيوية؟

الهياكل الثلاثية

  • تحتوي البروتينات على تصميمات داخلية غير قطبية معبأة جيدًا ، بينما يمكن الوصول إلى المجموعات القطبية والمشحونة من الخارج. عندما تحدث المجموعات القطبية في الداخل (مثل السلسلة الرئيسية للكربونيل والأميدات) ، فإنها تميل إلى الاقتران.
  • البروتينات الداخلية معبأة بشكل وثيق ، بمعنى آخر. لا توجد تجاويف كبيرة.
  • لا تتشكل سلاسل البروتين بشكل عام & quots & quots (على الرغم من الاطلاع على Taylor & Lin (2003).
  • عند مقارنة البروتينات ، وجد أن تشابه التسلسل (1 & deg) يشير عادةً إلى تشابه بنيوي. لاحظ أن هناك العديد من الحالات التي يتبنى فيها بروتينان لهما القليل من التشابه في التسلسل القابل للاكتشاف أو منعدما تراكيب متشابهة جدًا.
  • بشكل عام ، هناك إجهاد قليل جدًا في هياكل البروتين. في الحالات التي توجد فيها سلالة محلية ، يتم تغطية التكلفة النشطة من خلال العديد من التفاعلات الإيجابية داخل بقية الهيكل.

هيكل رباعي

الجزء العلوي من التسلسل الهرمي لبنية البروتين هو وصف كيفية ارتباط سلاسل البولي ببتيد ذات الهياكل الثلاثية المحددة (غير تساهمية) لتشكيل مجمعات مستقرة تسمى multimers. المثال الكلاسيكي الذي يوضح الفرق بين البنية الثلاثية والرباعية هو المقارنة بين الميوغلوبين (ميغابايت) والهيموغلوبين (الهيموغلوبين).


المحتوى: الهيموغلوبين مقابل الميوغلوبين

رسم بياني للمقارنة

أساس المقارنةالهيموغلوبينميوغلوبين
عدد السلاسليحتوي الهيموغلوبين على 4 سلاسل من نوعين مختلفين - ألفا وبيتا أو دلتا أو جاما أو إبسيلون (حسب نوع الهيموجلوبين).يحتوي على سلاسل بولي ببتيد واحدة.
نوع الهيكلرباعي.مونومر.
الروابطيربط CO2 و CO و NO و O2 و H +.يرتبط بـ O2 بإحكام وثبات.
وجودهمبشكل منهجي في جميع أنحاء الجسم.في خلايا العضلات.
أنواع المنحنىمنحنى الربط السيني.منحنى زائدي.
يُعرف أيضًا باسم خضاب.
ميغا بايت.
دور يُنقل الهيموغلوبين مع الدم إلى الجسم كله ويحمل الأكسجين.يوفر الميوغلوبين الأكسجين للعضلات فقط ، وهو أمر مفيد في وقت تجويع الأكسجين.
التركيز في الدمعالية في كرات الدم الحمراء.قليل.

تعريف الهيموجلوبين

الهيموغلوبين هو بروتين الهيم جزيئات موجودة في خلايا الدم الحمراء ، تحمل الأكسجين من الرئتين إلى أنسجة الجسم وتعيد ثاني أكسيد الكربون من الأنسجة إلى الرئتين.

الهيموغلوبين لديه تقارب أقل للأكسجين المرتبط ويكون تركيزه أعلى في كرات الدم الحمراء (خلايا الدم الحمراء). لذلك عندما يرتبط الأكسجين بالوحدة الفرعية الأولى للهيموجلوبين ، فإنه يتحول إلى هيكل رباعي من البروتين وبالتالي تسهيل ارتباط الجزيئات الأخرى.

يجب أن يكون هناك مستوى معياري من الهيموغلوبين الموجود في الجسم ، والذي قد يتراوح بشكل كبير حسب عمر الشخص وجنسه. فقر دم هي الحالة التي ينخفض ​​فيها مستوى الهيموغلوبين أو خلايا الدم الحمراء الموجودة في الدم.

هيكل الهيموجلوبين

يحتوي الهيموغلوبين على مجموعة الهيم وهي بروتين ومحتفظ به غير تساهمية. يكمن الاختلاف في جزء الغلوبين الذي يحتوي على ترتيب مختلف للأحماض الأمينية في حيوانات مختلفة.

هيم& # 8216 هو الحديد المركزي ، وربطه بأربع حلقات بيرول. الحديد على شكل أيون حديدي ، بينما حلقات البيرول متصلة بجسور الميثيلين.

غلوبين& # 8211 جزء البروتين ، هو ثنائي مغاير مغاير (alpha-beta) مما يعني أن أربعة جزيئات بروتين متصلة حيث يمكن أن يكون اثنان من الجلوبيولين ألفا واثنان آخران من سلاسل beta أو delta أو gamma أو epsilon-globulin التي يمكن أن تكون موجودة والتي تعتمد على نوع الهيموجلوبين. تحتوي سلسلة الجلوبيولين & # 8216 برفيرين & # 8217 مركب يحتوي على الحديد.

يتكون الهيموغلوبين (البشر) من وحدتين فرعيتين ألفا ووحدتين بيتا حيث تحتوي كل وحدة فرعية ألفا على 144 وحدة بنائية ووحدة بيتا الفرعية بها 146 وحدة بنائية. يساعد في نقل الأكسجين في جميع أنحاء الجسم.

أهمية الهيموجلوبين

  • It gives colour to the blood.
  • Haemoglobin act as a carrier for carrying oxygen as well as carbon dioxide.
  • It plays a role in erythrocyte metabolism.
  • They act as physiological active catabolites.
  • Helps in maintaining pH.

Types of Haemoglobin

  • Haemoglobin A1 (Hb-A1).
  • Haemoglobin A2 (Hb-A2).
  • Haemoglobin A3 (Hb-A3).
  • Embryonic haemoglobin.
  • Glycosylated haemoglobin.
  • Foetal Haemoglobin (Hb-A1).

Definition of Myoglobin

Myoglobin is a kind of heme proteins, serving as an intracellular storage site for oxygen. During the deprivation of oxygen, the bound oxygen called as oxymyoglobin is released from its bound form and further used for other metabolic purposes.

As myoglobin has tertiary structure, which is easily soluble in water, in which its characters which are exposed on the surface of the molecules are hydrophilic while those molecules which are packed into the interior of the molecule are hydrophobic in nature. As already discussed it is a monomeric protein having a molecular weight of 16,700, which is one-fourth to that of haemoglobin.

Structure of myoglobin

إنها تتكون من non-helical regions, from A through H which is right-handed alpha helices, and 8 in number. Though the structure of myoglobin is similar to that of haemoglobin.

Myoglobin also has the protein called heme, which contains iron and gives red and brown colour to the proteins. It exists in the الهيكل الثانوي of protein having a linear chain of amino acids. It contains one subunit of alpha helices, and beta sheets and presence of hydrogen bond marked its stabilization.

Myoglobin helps in وسائل النقل and in storing of oxygen in muscles cells, which helps during the working of muscles by providing energy. The binding of oxygen is more tightly with myoglobin because venous blood combines more firmly than haemoglobin.

Myoglobin is mostly found in muscles, which is useful for the organisms in during shortage of oxygen. Whales and seals contain a high amount of myoglobin. The efficiency of supplying oxygen is lesser as compared to that of haemoglobin.

Importance of myoglobin

  • Myoglobin has a strong affinity for binding for oxygen, which makes it able to store it effectively in muscles.
  • It helps body at the starving situation of oxygen, especially in the anaerobic situation.
  • Carry oxygen to the muscles cells.
  • Also, help in regulating body temperature.

Peptide Bond Formation and Primary Protein Structure

Within cellular systems, proteins are linked together by a large enzyme complex that contains a mixture of RNA and proteins. This complex is called the الريبوسوم. Thus, as the amino acids are linked together to form a specific protein, they are placed within a very specific order that is dictated by the genetic information contained within the messenger RNA (mRNA) molecule. This specific ordering of amino acids is known as the protein's primary sequence. The translation mechanism used by the ribosome to synthesize proteins will be discussed in detail in Chapter XX. This chapter will focus only on the chemical reaction occurring during synthesis and the physical properties of the resulting peptides/proteins.

The primary sequence of a protein is linked together using dehydration synthesis (loss of water) that combine the carboxylic acid of the upstream amino acid with the amine functional group of the downstream amino acid to form an amide linkage (Figure 2.10). Similarly, the reverse reaction is التحلل المائي and requires the incorporation of a water molecule to separate two amino acids and break the amide bond. Notably, the الريبوسومserves as the enzyme that mediates the dehydration synthesis reactions required to build protein molecules, whereas a class of enzymes called البروتياز are required for protein hydrolysis.

Within protein structures, the amide linkage between amino acids is known as the peptide bond. Subsequent amino acids will be added onto the carboxylic acid terminal of the growing protein. Thus, proteins are always synthesized in a directional manner starting with the amine and ending with the carboxylic acid tail. New amino acids are always added onto the carboxylic acid tail, never onto the amine of the first amino acid in the chain. The directionality of protein synthesis is dictated by the ribosome and is known as N- to C- synthesis.

Figure (PageIndex<1>): Figure 2.10 Formation of the Peptide Bond. The addition of two amino acids to form a peptide requires dehydration synthesis. (Copyright author via source)

As noted above in the zwitterion section, amide bonds have a resonance structure that will not allow the nitrogen lone pair of electrons to act as a base (Figure 2.11).

Figure (PageIndex<1>): Figure 2.11 Amide Resonance Structure. During amide resonance, the lone pair electrons from the nitrogen are involved in pi-bond formation with the carbonyl carbon forming the double bond. Thus, amide nitrogens are not basic. In addition, the C-N bond within the amide structure is fixed in space and cannot rotate due to the pi-bond character. Image from V.K. Chang

Instead, they are involved in pi-bond formation with the carbonyl carbon. Furthermore, the C-N bond within the amide structure is fixed in space and cannot rotate due to the pi-bond character. This creates fixed physical locations of the R-groups within the growing peptide in either the رابطة الدول المستقلة أو عبر conformations. Because the R-groups can be quite bulky, they usually alternate on either side of the growing protein chain in the عبر التشكل. ال رابطة الدول المستقلة conformation is only preferred with one specific amino acid, برولين. This is due to the cyclic structure of the proline R-group and the steric hindrance that is created when proline adopts the عبر conformation (Figure 2.12). Thus, proline residues can have a large impact on the 3-D structure of the resulting peptide.

Figure (PageIndex<1>): Figure 2.12 Cis and Trans Conformation of Amino Acid R-Groups. The upper diagram displays the cis and trans conformations of two adjacent amino acids noted as X and Y which indicate any of the 20 amino acids, except for proline. In the trans conformation the R-group from amino acid X is rotated away and on the other side of the molecule when compared with the R-group from amino acid Y. This conformation gives the least amount of steric hindrance compared with the cis conformation where the R-groups are located on the same side and in close proximity to one another. In the lower diagram, any amino acid, X is positioned upstream of a proline residue. Due to the cyclization of the proline R-group with the amide nitrogen in the backbone, this shifts the position of the proline R-group to be in closer proximity to the R-group from amino acid X when it adopts the عبر التشكل. Thus, proline favors the رابطة الدول المستقلة conformation which has less steric hindrance.

البروتينات are very large molecules containing many amino acid residues linked together in very specific order. Proteins range in size from 50 amino acids in length to the largest known protein containing 33,423 amino acids. Macromolecules with fewer than 50 amino acids are known as peptides(Figure 2.13).

Figure (PageIndex<1>): Figure 2.13 Peptides and Proteins are macromolecules built from long chains of amino acids joined together through amide linkages. The order and nature of amino acids in the primary sequence of a protein determine the folding pattern of the protein based on the surrounding environment of the protein (ie if it is inside the cell, it is likely surrounded by water in a very polar environment, whereas if the protein is embedded in the plasma membrane, it will be surrounded by very nonpolar hydrocarbon tails).

Due to the large pool of amino acids that can be incorporated at each position within the protein, there are billions of different possible protein combinations that can be used to create novel protein structures! For example, think about a tripeptide made from this amino acid pool. At each position there are 20 different options that can be incorporated. Thus, the total number of resulting tripeptides possible would be 20 X 20 X 20 or 20 3 , which equals 8,000 different tripeptide options! Now think about how many options there would be for a small peptide containing 40 amino acids. There would be 20 40 options, or a mind boggling 1.09 X 10 52 potential sequence options! Each of these options would vary in the overall protein shape, as the nature of the amino acid side chains helps to determine the interaction of the protein with the other residues in the protein itself and with its surrounding environment.

The character of the amino acids throughout the protein help the protein to fold and form its 3-dimentional structure. It is this 3-D shape that is required for the functional activity of the protein (ie. protein shape = protein function). For proteins found inside the watery environments of the cell, hydrophobic amino acids will often be found on the inside of the protein structure, whereas water-loving hydrophilic amino acids will be on the surface where they can hydrogen bond and interact with the water molecules. Proline is unique because it has the only R-group that forms a cyclic structure with the amine functional group in the main chain. This cyclization is what causes proline to adopt the رابطة الدول المستقلة conformation rather than the عبر conformation within the backbone. This shift is structure will often mean that prolines are positions where bends or directional changes occur within the protein. Methionine is unique, in that it serves as the starting amino acid for almost all of the many thousands of proteins known in nature. Cysteines contain thiol functional groups and thus, can be oxidized with other cysteine residues to form covalent disulfide bonds within the protein structure (Figure 2.14). Disulfide bridges add additional stability to the 3-D structure and are often required for correct protein folding and function (Figure 2.14).

Figure 2.14 Disulfide Bonds. Disulfide bonds are formed between two cysteine residues within a peptide or protein sequence or between different peptide or protein chains. In the example above the two peptide chains that form the hormone insulin are depicted. Disulfide bridges between the two chains are required for the proper function of this hormone to regulate blood glucose levels. Image by: CNX OpenStax via Wikimedia Commons

Protein Shape and Function

The primary structure of each protein leads to the unique folding pattern that is characteristic for that specific protein. In summary, the primary sequence is the linear order of the amino acids as they are linked together in the protein chain (Figure 2.15). In the next section, we will discuss protein folding that gives rise to secondary, tertiary and sometimes quaternary protein structures.

Figure (PageIndex<1>): Figure 2.15 Primary protein structure is the linear sequence of amino acids. (الائتمان: تعديل العمل من قبل المعهد القومي لبحوث الجينوم البشري)